Warning: Declaration of action_plugin_captcha::register(&$controller) should be compatible with DokuWiki_Action_Plugin::register(Doku_Event_Handler $controller) in /var/www/fs3/43/helixryf/public_html/tenttiwiki/lib/plugins/captcha/action.php on line 0

Warning: Cannot modify header information - headers already sent by (output started at /var/www/fs3/43/helixryf/public_html/tenttiwiki/lib/plugins/captcha/action.php:0) in /var/www/fs3/43/helixryf/public_html/tenttiwiki/inc/auth.php on line 549

Warning: Cannot modify header information - headers already sent by (output started at /var/www/fs3/43/helixryf/public_html/tenttiwiki/lib/plugins/captcha/action.php:0) in /var/www/fs3/43/helixryf/public_html/tenttiwiki/inc/actions.php on line 207
entsyymit - Tenttiwiki
Tenttiwiki

Entsyymit

12.4.2005

1) Destroying the Trojan horse. Penicillin is hydrolysed and thereby rendered inactive by penicillinase (also known as b-lactamase), an enzyme present in some resistant bacteria. The mass of this enzyme in Staphylococcus aureus is 29,6 kD. The amount of penicillin hydolyzed in 1 minute in a 10-ml solution containing 10^-9 g of purified penicillinase was measured as a function of the concentration of penicillin. Assume that the concentration of penicillin does not change appreciably during the assay.

[Penicillin] (uM) Amount hydrolyzed (nanomoles)
1 0,11
3 0,25
5 0,34
10 0,45
30 0,58
50 0,61
  • Plot Vo versus [S] and 1/Vo versus 1/[S] for these data. Does penicillinase appear to obey Michaelis-Menten kinetics? If so, what is the value of Km?
  • What is the value of Vmax?
  • What is the turnover number of penicillinase under these conditions? Assume one active site per enzyme molecule.

2) Emäskatalyysi. Base catalysis. 3) Miten entsyymien katalyyttistä tehokkuutta säädellään? How is the catalytic efficiency of the enzyme regulated? 4) Miten entsyymit nimetään? How are the enzymes named (nomenclature of enzymes)?

11.3.2003

  1. Mitkä seuraavista väittämistä ovat vääriä:
    • Entsyymi vaikuttaa reaktion tasapainoon
    • Entsyymit katalysoivat reaktioita nostamalla aktivaatioenergiaa
    • RNA-molekyylit voivat toimia entsyymeinä
    • Katalyyttiset vasta-aineet sitovat yhdisteitä jotka jäljittelevät substraatin siirtymätilaa
    • Entsyymit nopeuttavat kemiallista reaktiota molempiin suuntiin
    • Entsyymin rakenne voi muuttua substraatin sitoutuessa siihen
    • Kompetitiivinen inhibiittori vaikuttaa alentavasti entsyymireaktion maksiminopeuteen
    • Moniaskelisessa entsymaattisessa reaktiossa on yleensä yksi reaktionopeutta rajoittava tekijä
    • Entsyymit voivat muuntaa energiaa muodosta toiseen
  2. Kuvaa lyhyesti (luettele) millä eri tavoin enstyymien aktiivisuutta voidaan säädellä soluissa
    • Mitä kuvaa k(cat)/K(M) suhde entsyymin ominaisuuksien osalta?
    • Millä perusteella, kuvaa mekanistinen tausta
  3. Kuvaa strategioita/mekanismeja entsyymireaktioissa joihin osallistuu useampia substraatteja ja syntyy useita reaktiotuotteita

4.2.2003

1. Mitkä seuraavista väittämistä ovat oikeita?

  • Spontaanille reaktiolle Gibbsin vapaan energian muutos on negatiivinen
  • Jotta reaktio olisi spontaani systeemin ja sen ympäristön entropian täytyy pienentyä
  • Inhibiittori ei voi sitoutua enstyymin aktiiviseen paikkaan
  • Reaktion spontaanisuus riippuu vain standardista Gibbsin vapaan energian muutoksesta
  • Entsyymit vaikuttavat reaktion tasapainoon
  • Entsymaattisen reaktion nopeus on suoraan verrannollinen enstyymin aikaansaamaan aktivaatioenergian alenemiseen
  • Entsyymin rakenne voi muuttua substraatin sitoutuessa entsyymiin
  • Entsyymi ei voi sitoa kahta substraattia yhtä aikaa
  • Vain proteiinit voivat toimia entsyymeinä
  • Vesi toimii substraattina hydrolyysireaktioissa

2. Entsyymin kinetiikka tutkittiin eri substraattikonsentraatioissa ilman inhibiittoria ja inhibiittorin läsnäollessa. Saatiin seuraavat tulokset:

Reaktionopeus (umol/minuutti)
[S] (uM) ei inhibiittoria inhibiittori läsnä
3 10,4 4,1
5 14,5 6,4
10 22,5 11,3
30 33,8 22,6
90 40,5 33,8
  • Mikä on K(M) ja V(max) enstyymille?
  • Millaisesta inhibitiosta on kyse?
  • Perustele tarkemmin kohdan b vastaus.

3. Mistä homoallosteriassa on kysymys?

4.

  • Selitä lyhyesti (erittäin) mitä kymotrypsiini tekee.
  • Selitä mikä tekee kymotrypsiinin aktiivisessa paikassa olevan seriinin reaktiiviseksi.
  • Kuvaa kemiallisin kaavoin kymotrypsiinin reaktiomekanismin vaiheet.