Warning: Declaration of action_plugin_captcha::register(&$controller) should be compatible with DokuWiki_Action_Plugin::register(Doku_Event_Handler $controller) in /var/www/fs3/43/helixryf/public_html/tenttiwiki/lib/plugins/captcha/action.php on line 0
biomolekyylit - Tenttiwiki
Tenttiwiki

Biomolekyylit

18.10.2010

  1. Piirrä seuraavien biomolekyylien rakenteet:
    • 16:1 cisΔ9 rasvahappo
    • glukoosi pyranoosimuodossa
    • Val-Asp-Tyr pH:ssa 1
  2. Määrittele lyhyesti:
    • anomeerinen hiili
    • B-DNA
    • aldopentoosi
    • G-proteiini
    • sfingolipidi
    • proteoglykaani
  3. Vertaile hapen sitoutumista myoglobiiniin, hemoglobiiniin ja vapaaseen hemiin.
  4. Laske histidiinin isoelektrinen piste (pI). pK1 = 1,8 ; pk2 = 9,17 ; pKR = 6,0. Laske myös histidiinin molekyylimassa. Atomipainoja: H = 1, C = 12, N = 14, O = 16, S = 32.

9.12.2008

  1. Piirrä ja nimeä
    1. kaksi aminohappoa, joilla on hydroksyyliryhmän sisältävä sivuketju
    2. dipeptidi, jolla on negatiivinen nettovaraus neutraalissa pH:ssa
    3. yksi tyydyttynyt ja yksi monityydyttymätön rasvahappo
  2. Ionikanavien rakenne ja ominaisuudet
  3. Määrittele lyhyesti seuraavat käsitteet:
    1. prioni
    2. siirtymätila
    3. sfingolipidi
    4. osmoosi
    5. Edman-hajotus
    6. endoterminen reaktio
  4. Laske kuinka suuri osa glysiinin aminoryhmästä on protonoitunut liuoksessa, joka sisältää 1,5 g glysiiniä litrassa ja, jonka pH on ) ; K(a)= 2,5×10^(-10).

20.10.2008

  1. Piirrä seuraavien biomolekyylien rakenteet / Rita strukturerna av följande biomolekyler / Draw the structures of the following biomolecules:
    • 18:2 cisΔ9,12 rasvahappo / fettsyra / fatty acid
    • Arg-Leu-Asn
    • Selitä ja piirrä seriinin protonoituminen; ilmoita millä pH-alueella mikin muoto on vallitseva / Förklara och rita protoneringen av serin; ange inom vilket pH-område respektive form är dominerande / Explain and draw protonation of serine; indicate the pH area where each form dominates
  2. Kuvaa ei-kovalenttiset vuorovaikutukset, jotka stabiloivat biologisten makromolekyylien rakennetta. Anna esimerkkejä. / Beskriv de icke-kovalenta interaktioner som stabiliserar biologiska makromolekylers struktur. Ge exempel. / Describe the noncovalent interactions which stabilize the structure of biological macromolecules. Give examples.
  3. Määrittele / Definiera / Define
    • lektiini / lektin / lectin
    • stereoisomeeri ja enantiomeeri / stereoisomer och enantiomer / stereoisomer and enantiomer
    • DNA:n topoisomeeri / DNA topoisomer
    • G-proteiini / G-protein / G protein
    • integraalinen ja perifeerinen kalvoproteiini / integral och periferisk membranprotein / integral and peripheric membrane protein
    • sekundäärinen aktiivinen kuljetus / sekundär aktiv transport / secondary active transport
  4. Mahanesteen pH on 1.5, kun taas ympäröivän kudoksen pH on 7.4. Laske kuinka paljon energiaa vaaditaan protonien pumppaamiseen yhtä litraa kohti mahanestettä 37°C:ssa? Kalvopotentiaalia ei tarvitse huomioida. / Magsaftens pH är 1.5, medan den omgivande vävnadens pH är 7.4. Räkna ut hur mycket energi krävs till att pumpa protoner till en liter magsaft vid 37°C. Ignorera membranpotentialen. / Gastric juice has a pH of 1.5 whereas the pH of the surrounding tissue is 7.4. Calculate the amount of energy needed to pump protons to one liter of gastric juice at +37°C. Ignore the membrane potential. R=8.314 JK(-1)mol(-1)

4.12.2007

  1. Piirrä ja nimeä a) kaksi aminohappoa, joilla on rikkiä sisältävä sivuketju, b) dipeptidi, jolla on negatiivinen nettovaraus neutraalissa pH:ssa, c) yksi tyydyttynyt ja yksi monityydyttymätön rasvahappo
  2. Kuvaile ei-kovalenttisia vuorovaikutuksia, jotka stabiloivat biologisten makromolekyylien rakennetta. Anna esimerkkejä.
  3. Määrittele lyhyesti seuraavat käsitteet: a) topoisomeraasi b) isotoninen, hypotoninen ja hypertoninen liuos c) nukleosomi d) proteiinin alayksiköt ja domeenit e) siaalihappo f) anomeerinen hiili
  4. Laske kuinka suuri osa glysiinin aminoryhmästä on protonoinut 50 mM liuoksessa pH:ssa 9; Ka=2,5*10^-10

6.11.2007

1. Piirrä seuraavien biomolekyylien rakenteet / Rita strukturerna av följande biomolekyler / Draw structures of the following biomolecules:

  • lysiini pH:ssa 2 / lysin vid pH 2 / lysine at pH 2
  • 16:1 cisΔ9 rasvahappo / fettsyra / fatty acid
  • Ala-Leu-Gly

2. Selitä seuraavat käsitteet / Förklara följande begrepp / Explain the following concepts:

  • kalvopotentiaali / membranpotential / membrane potential
  • B-DNA
  • aldopentoosi / aldopentos / aldopentose
  • avustettu diffuusio / facilterad diffusion / facilitated diffusion
  • sfingolipidi / sfingolipid / sphingolipid
  • proteoglykaani / proteoglykan / proteoglycan

3. Vertaile hapen sitoutumista myoglobiiniin, hemoglobiiniin ja vapaaseen hemiin / Jämför syrets bindning till myoglobin, hemoglobin och fri heme/ Compare binding of oxygen to myoglobin, hemoglobin and free heme

4. Laske kuinka paljon energiaa vapautuu, kun 18 g glukoosia siirtyy kalvon läpi 0.1 M konsentraatiosta 1 mM konsentraatioon / Räkna ut hur mycket energi frigörs, när 18 g glukos transporteras genom en membran från 0.1 M koncentration till 1 mM koncentration / Calculate how much energy is released when 18 grams of glucose is transported across a membrane from 0.1 M concentration to 1 mM concentration. R= 8.314 JK-1mol-1; T = 298 K. 1 atm = 760 torr.

15.5.2007

    • a) Piirrä ja nimeä kaksi aminohappoa, joilla on rikkiä sisältävä sivuketju
    • b) Piirrä ja nimeä dipeptidi, jolla on positiivinen nettovaraus neutraalissa pH:ssa
    • c) Piirrä ja selitä proliinin protonoituminen; ilmoita millä pH-alueella mikin muoto on vallitseva
  1. Ei-kovalenttiset vuorovaikutukset, jotka stabiloivat DNA:n rakennetta
  2. Vertaile hapen sitoutumista myoglobiiniin, hemoglobiiniin ja vapaaseen hemiin
  3. Glykolipidit nisäkässoluissa

12.12.2006

  1. Piirrä seuraavien aminohappojen rakenne: a) kysteiini b) asparagiini c) lysiini d) fenyylialaniini e) seriini f) leusiini
  2. Määrittele seuraavat käsitteet: a) ΔG° b) van der Waalsin voimat c) nukleosomi
  3. Biomolekyylien fraktiointi koon perusteella
  4. Miten lipidit voivat liikkua solukalvoissa?

14.11.2005

  1. a) Piirrä ja nimeä kaksi aminohappoa, joilla on aromaattinen sivuketju. b)Piirrä rakenne: glutamiini pH:ssa 1 ja 13. c) Määrittele B-DNA. d)Määrittele DNA:n sulamispiste Tm.
  2. Mitkä voimat ylläpitävät DNA:n kaksijuosteista rakennetta?
  3. Proteiinien laskostuminen in vitro.
  4. Miten plasmamembraanin lipidit ovat sijoittuneet?

26.10.2005

  1. Piirrä ja nimeä a) kaksi aminohappoa, joilla on alifaattinen sivuketju. b) Dipeptidi, jolla on positiivien nettovaraus neutraalissa pH:ssa. c) Glysiinin protonoituminen, ilmoita millä pH-alueelle mikin muoto on vallitseva.
  2. Kuvaa ei-kovalenttiset vuorovaikutukset, jotka stabiloivat biologisten makromolekyylien rakennetta.
  3. Mitä tarkoittavat seuraavat: a) isoelektrinen fokusointi, b) saperoni, c) Gibbsin vapaa energia, d) osmoosi, e) aktiivien kuljetus, f) prosteettinen ryhmä.
  4. Perifeeristen kalvoproteiinien erityispiirteet.

21.10.2004

  1. Kuvaa seuraavien aminohappojen rakenteet: a) kysteiini b) asparagiinihappo c) lysiini d) fenyylialaniini e) seriini f) leusiini
  2. Proteiinien laskostuminen in vitro.
  3. Määrittele seuraavat käsitteet: a) ionikanava b) peptidisidos c) 2D-elektroforeesi
  4. Tärkeimmät solukalvojen lipidit ja niiden sijainti.

9.12.2003

  1. Esitä rakennekaava tripeptidistä treoniini-lysiini-fenylalaniini.
  2. Alfa-helix.
  3. Miten proteiinien kokoa voidaan määrittää?
  4. N-glykosylaatio nisäkkäillä.

17.11.2003

  1. Piirrä tripeptidin kemiallinen kaava, jossa aminoterminuksesta alkaen ovat aminohapot: seriini, valiini ja tryptofaani.
  2. Kuvaa ainakin kolme kemiallista vuorovaikutusta joilla on merkitystä valkuaisaineiden rakenteessa.
  3. P-tyypin kuljettajaproteiinien toiminta?
  4. Miten membraanien integraaliproteiinit ovat rakentuneet?

13.10.2003

  1. Hydrofobinen efekti?
  2. Piirrä tripeptidin rakenne, jossa on aminoterminuksesta alkaen aminohapot alaniini, kysteiini ja tyrosiini.
  3. Domeenit proteiinien rakenteessa?
  4. Lipidien sijainti plasmamembraaneissa.

10.12.2002

  1. Piirrä seuraavien aminohappojen rakenteet: a) valiini b) seriini c) asparagiini d) isoleusiini e) tyrosiini f) lysiini
  2. Vertaile proteiinien laskostumista in vivo ja in vitro.
  3. Määrittele seuraavat käsitteet: a) ionikanava b) peptidisidos c) 2D-elektroforeesi
  4. Mitkä monosakkaridit löytyvät yleensä N-glykosidisista oligosakkarideista?

6.11.2002

  1. Piirrä tripeptidin lysyylityrosyyliseriini (Lys-Tyr-Ser) rakenne.
  2. Määrittele: a) affiniteettikromatografia b) van der Waalsin voimat c) saperoni
  3. Hapen sitoutuminen hemoglobiiniin ja vapaaseen hemiryhmään.
  4. Integraaliproteiinin rakenne.

7.10.2002

  1. Seuraavien aminohappojen rakenteet: a) fenyylialaniini b) asparagiinihappo c) glysyylivaliini (Gly-Val)
  2. Selitä seuraavien ilmiöiden merkitys proteiinien rakenteelle: a) vetysidos b) hydrofobinen efekti
  3. Aktiivisen kuljetuksen biokemialliset mekanismit.
  4. Fosfolipidien ja glykolipidien sijainti solukalvoissa.

11.12.2001

  1. Kuvaa tripeptidin lysyylityrosyyliseriini (Lys-Tyr-Ser) rakenne.
  2. Kuvaa lyhyesti: a) allosteerinen säätely b) vetysidos c) enantiomeeri
  3. Hapen sitoutuminen hemoglobiiniin.
  4. Perifeeristen membraaniproteiinien tärkeimmät ominaisuudet.

13.11.2001

  1. Kuvaa seuraavien aminohappojen rakenteet: a) kysteiini b) glysiini c) lysiini d) fenyylialaniini e) seriini f) leusiini
  2. Peptidisidos.
  3. Määrittele: a) HbS b) pI c) SDS-PAGE
  4. N-glykosylaatio. Mekanismi ja tärkeimmät solunsisäiset vaiheet.

15.10.2001

  1. Kuvaa tripeptidin alanyylityrosyyliseriini (Ala-Tyr-Ser) rakenne.
  2. Määrittele: a) vetysidos b) pKa c) prosteettinen ryhmä
  3. Vertaile proteiinien laskostumista in vivo ja in vitro.
  4. Solukalvolipidit. Tärkeimmät lipidiryhmät, rakenne, liikkuvuus ja sijainti.

write my essay